Der Anfang vom Ende der Cataract-Chirurgie?
Ein dicht gepacktes Konglomerat aus kristallinen Proteinen sorgt für die optische Klarheit und den einzigartigen Brechungsindex des Linsengewebes. Die menschliche Linse hat nur eine begrenzte Kapazität zur Synthese neuer Proteine. Die Jahrzehnte lange Linsentransparenz wird teilweise durch aB-Crystallin (cryAB) ermöglicht, ein Chaperon, das die Proteinstabilität aufrechterhält.
Altersbedingte Schäden oder Mutationen der Linsen-Chaperonproteine αA- und αB-Kristallin führen zu deren Destabilisierung und Aggregation, die in einer Kataraktbildung gipfeln.
Vor einigen Jahren wurde VP1-001 identifiziert, ein Oxysterol, das die cryAB-Aggregation begrenzen kann.
35 Mäuse (Wildtyp und genmanipulierte Cryaa-R49C und Cryab-R120G-Typen) wurden 2 Wochen lang 3x/Woche mit topischem VP1-001 in einem Auge und einem Vehikel im anderen behandelt und neun Mäuse bildeten die unbehandelte Kontrollgruppe.
Ziel der Studie war es zu messen, wie Katarakt-bedingende Mutationen eine Katarakt entwickeln und ob die Behandlung mit einer VP1-001 Auswirkungen auf die Optik und Transparenz der Linse hat.
Erstens konnte in dieser Studie gemessen werden, dass verschiedene α-Kristallin-Mutationen den Brechungsindexgradienten der Linsen auf unterschiedliche Weise verändern und auch unterschiedlich auf die Therapie reagierten.
Die Ergebnisse der Behandlungsgruppe mit VP1-001 zeigte jedoch eine Verbesserung der Brechungsindexprofile bei 61 % der Linsen, und dieses Ergebnis wurde durch eine messbare Reduktion des Linsentrübungsgrades der Linsentrübung um 1,0 bei 46 % der lebenden Mäuse unterstützt.
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